MDCK-G1犬肾细胞系为稳定表达特定糖蛋白的上皮细胞系，贴壁生长，增强病毒糖基化相关互作，适用于病毒糖基化机制、疫苗免疫原性及糖靶向药物筛选研究。

糖基化修饰增强：β4GalT1 活性达 45U/mg 蛋白（野生型 MDCK 为 14U/mg，MDCK-C65 为 16U/mg），可催化生成更多含 β-1,4 - 半乳糖的糖链结构，细胞表面 N - 糖链中双天线型结构比例达 65%（野生型为 35%）；与 MDCK-C65 的多受体特征不同，其核心优势在于优化病毒蛋白的糖基化模式，如流感病毒 HA 蛋白的糖基化位点利用率从野生型的 70% 提升至 95%。

病毒糖蛋白成熟促进：支持流感病毒复制时，HA 蛋白的糖基化修饰更wan全，三聚体形成效率提升 40%（与 MDCK-C65 相比，病毒滴度相近但 HA 蛋白稳定性更高）；纯化的 HA 蛋白在 MDCK-G1 中半衰期达 36 小时（野生型为 20 小时，MDCK-C65 为 22 小时），体现糖基化对病毒蛋白稳定性的提升作用。

免疫原性调节作用：经该细胞系生产的病毒样颗粒（VLP），其糖蛋白与树突状细胞的结合效率是 MDCK-C65 的 2 倍，可诱导更高水平的中和抗体（效价提升 1.8 倍），因糖基化修饰更接近天然病毒，模拟了宿主对病毒的免疫识别特征。

糖基化对病毒入侵的影响：利用 MDCK-G1 细胞发现，流感病毒 HA 蛋白的第 165 位糖基化可遮蔽其与 SAα2,6 受体的结合位点（结合力下降 60%），而 MDCK-C65 中因受体高表达可部分抵消该影响（感染率仅下降 20%）；该糖基化位点缺失会导致病毒在 CBE1 呼吸道细胞中的复制能力提升 3 倍，揭示糖基化通过调节受体结合影响病毒组织嗜性。

糖基化与病毒免疫逃逸：在 MDCK-G1 中连续传代的 H3N2 流感病毒，HA 蛋白新增 2 个糖基化位点，可使中和抗体的识别效率下降 70%（该现象在 MDCK-C65 中因受体干扰不易观察），通过糖基化位点预测发现，这些位点恰位于抗体识别的抗原表位附近，证实糖基化是病毒免疫逃逸的重要策略。

疫苗株糖基化优化：生产流感疫苗时，MDCK-G1 细胞培养的病毒疫苗中 HA 蛋白的糖基化模式与人体分离株的一致性达 88%（MDCK-C65 为 65%），免疫小鼠后产生的交叉中和效价对变异株提升 2.3 倍；与 MDCK-C65 相比，其优势不在于产量而在于疫苗质量，尤其适合需要保留关键糖基化位点的疫苗研发。

病毒样颗粒（VLP）制备：构建的流感 VLP 在 MDCK-G1 中糖基化更完善，免疫原性显著提升，小鼠攻毒保护率达 90%（MDCK-C65 制备的 VLP 保护率为 75%），且因不含病毒核酸更安全，jie决了传统疫苗的毒力残留问题。

糖基转移酶抑制剂筛选：建立基于 β4GalT1 活性的筛选模型，某天然产物可特异性抑制该酶（IC₅₀=2.3μM），在 MDCK-G1 中使流感病毒 HA 糖基化下降 50%，病毒复制抑制率达 85%，而对 MDCK-C65 的影响主要体现为受体结合受阻（机制不同），动物实验显示其可降低小鼠肺部病毒载量 10⁴倍。

糖链识别抗体开发：利用该细胞系表达的糖基化 HA 蛋白，筛选出可识别特定糖表位的抗体，该抗体在 MDCK-G1 中对不同亚型流感病毒的中和率均＞80%（MDCK-C65 中因受体差异中和谱较窄），为广谱抗病毒抗体设计提供新方向。

优势：

局限性：